Везде

ОХНМЖурнал аналитической химии Journal of Analytical Chemistry

  • ISSN (Print) 0044-4502
  • ISSN (Online) 3034-512X

ПОВЫШЕНИЕ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ ИММУНОХРОМАТОГРАФИЧЕСКОГО АНАЛИЗА ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ПЕНИЦИЛЛИНА В МОЛОКЕ ЗА СЧЕТ ОРИЕНТИРОВАННОЙ ИММОБИЛИЗАЦИИ ПЕНИЦИЛЛИН-СВЯЗЫВАЮЩЕГО БЕЛКА НА ПОВЕРХНОСТИ КОЛЛОИДНОГО ЗОЛОТА

Вы можете
Код статьи
S0044450225060021-1
DOI
10.31857/S0044450225060021
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Максин И. В.
  • Аффилиация:
    МИРЭА - Российский технологический университет (Институт тонких химических технологий им. М.В. Ломоносова)
    ООО “РАПИД БИО”
Том/ Выпуск
Том 80 / Номер выпуска 6
Страницы
545-557
Аннотация
Проведено сравнение чувствительности конкурентного иммунохроматографического анализа (ИХА) для определения пенициллина в молоке с применением конъюгатов коллоидного золота (КЗ) с рекомбинантным пенициллин-связывающим белком (ПСБ), приготовленных двумя методами - пассивной неориентированной иммобилизацией или посредством ориентированной иммобилизации при помощи антител к гистидиновой метке. Предел обнаружения оптимизированного ИХА с неориентированной иммобилизацией ПСБ составил 5 нг/мл. Используя ориентированную иммобилизацию ПСБ за счет антител к гистидиновой метке, удалось достичь предела обнаружения до 0.3 нг/мл при визуальной интерпретации. Время проведения анализа составило 10 мин. Проведено сравнение эффективности двух методов иммобилизации ПСБ. Показано, что увеличение чувствительности анализа обусловлено улучшением ориентации ПСБ и одновременным уменьшением количества связывающих сайтов на КЗ. Таким образом, ориентированная иммобилизация специфических белков на сенсорных поверхностях с использованием антител к гистидиновой метке может увеличить чувствительность анализа и одновременно уменьшить количество используемых биоспецифических реагентов. Данный подход может быть применен для простой конъюгации рекомбинантных белков с гистидиновой меткой с наночастицами.
Ключевые слова
иммунохроматография пенициллин гистидиновая метка ориентированная иммобилизация конъюгат
Дата публикации
25.02.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
12

Библиография

  1. 1. Chen J., Ying G.G., Deng W.J. Antibiotic residues in food: Extraction, analysis, and human health concerns // J. Agric Food Chem. 2019. V. 67. № 27. P. 7569. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.9b01334
  2. 2. О безопасности пищевой продукции (ТР ТС 021/2011) [Электронный ресурс]. https://eec.eaeunion.org/comission/department/deptexreg/tr/PischevayaProd.php (9 сентября, 2024).
  3. 3. Kharewal T., Verma N., Gahlaut A., Hooda V. Biosensors for penicillin quantification: A comprehensive review // Biotechnol. Lett. 2020. V. 42. № 10. P. 1829. https://doi.org/10.1007/s10529-020-02970-6
  4. 4. Li H., Xu B., Wang D., Zhou Y., Zhang H., Xia W., Xu S., Li Y. Immunosensor for trace penicillin G detection in milk based on supported bilayer lipid membrane modified with gold nanoparticles // J. Biotechnol. 2015. V. 203. P. 97. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2015.03.013
  5. 5. Pollap A., Kochana J. Electrochemical immunosensors for antibiotic detection // Biosensors (Basel). 2019. V. 9. № 2. Article 61. https://doi.org/10.3390/bios9020061
  6. 6. Berlina A.N., Bartosh A.V., Zherdev A.V., Eremin S.A., Dzantiev B.B. Management of factors for improving antigen-antibody interaction in lateral flow immunoassay of tetracycline in human serum samples // Biomed. Pharmacol. J. 2019. V. 12. № 1. P. 17. https://doi.org/10.13005/bpj/1609
  7. 7. Ahmed S., Ning J., Peng D., Chen T., Ahmad I., Ali A., Lei Z., Abu bakr Shabbir M., Cheng G., Yuan Z. Current advances in immunoassays for the detection of antibiotics residues: A review // Food Agric. Immunol. 2020. V. 31. № 1. P. 268. https://doi.org/10.1080/09540105.2019.1707171
  8. 8. Han M., Gong L., Wang J., Zhang X., Jin Y., Zhao R., Yang C., He L., Feng X., Chen Y. An octuplex lateral flow immunoassay for rapid detection of antibiotic residues, aflatoxin M1 and melamine in milk // Sens. Actuators B: Chem. 2019. V. 292. P. 94. https://doi.org/10.1016/j.snb.2019.04.019
  9. 9. Pietschmann J., Dittmann D., Spiegel H., Krause H.J., Schröper F. A novel method for antibiotic detection in milk based on competitive magnetic immunodetection // Foods. 2020. V. 9. № 12. Article 1773. https://doi.org/10.3390/foods9121773
  10. 10. Hemeda S.M., Sayed R.H., Hassan H., Sheima A.E., Aboul-Ella H., Soliman R. Development of colloid gold-based lateral flow immunochromatographic kits for screening and rapid detection of beta-lactams antibiotic residues in dairy milk // Adv. Anim. Vet. Sci. 2022. V. 10. № 7. P. 1616. https://doi.org/10.17582/journal.aavs/2022/10.7.1616.1622
  11. 11. Lata K., Sharma R., Naik L., Rajput Y.S., Mann B. Lateral flow assay-based rapid detection of cephalexin in milk // J. Food Qual. 2016. V. 39. № 1. P. 64. https://doi.org/10.1111/jfq.12175
  12. 12. Zhang X., Zhao F., Sun Y., Mi T., Wang L., Li Q., Li J., Ma W., Liu W., Zuo J., Chu X., Chen B., Han W., Mao Y. Development of a highly sensitive lateral flow immunoassay based on receptor-antibody-amorphous carbon nanoparticles to detect 22 β-lactams in milk // Sens. Actuators B: Chem. 2020. V. 321. Article 128458. https://doi.org/10.1016/j.snb.2020.128458
  13. 13. Chen Y., Wang Y., Liu L., Wu X., Xu L., Kuang H., Li A., Xu C. A gold immunochromatographic assay for the rapid and simultaneous detection of fifteen β-lactams // Nanoscale. 2015. V. 7. № 39. P. 16381. https://doi.org/10.1039/c5nr04987c
  14. 14. Серченя Т.С., Семижон П.А., Счесленок Е.П., Горбачева И.В., Вашкевич И.И., Свиридов О.В. Метод количественного определения активного рецептора бета-лактамных антибиотиков Blar-CTD для биоаналитического применения // Журн. прикл. биохимии и микробиол. 2023. Т. 59. № 1. C. 81. https://doi.org/10.31857/S0555109923010105
  15. 15. Serchenya T.S., Semizhon P.A., Schaslionak A.P., Harbachova I.V., Vashkevich I.I., Sviridov O.V. A method for the quantitative determination of the active receptor of beta-lactam antibiotics BlaR-CTD for bio-analytical applications //Appl. Biochem. Microbiol. 2023. V. 59. № 1. P. 79. https://doi.org/10.1134/s0003683823010106
  16. 16. Li X., Pan Z., Li M., Jia X., Zhang S., Lin H., Liu J., Ma L. Europium chelate-labeled lateral flow assay for rapid and multiple detection of β-lactam antibiotics by the penicillin-binding protein // Anal. Methods. 2020. V. 12. № 28. P. 3645. https://doi.org/10.1039/d0ay01140a
  17. 17. Lin H., Fang F., Zang J., Su J., Tian Q., Kumar Kankala R., Lin X. A fluorescent sensor-assisted paper-based competitive lateral flow immunoassay for the rapid and sensitive detection of ampicillin in hospital wastewater // Micromachines (Basel). 2020. V. 11. № 4. Article 431. https://doi.org/10.3390/mi11040431
  18. 18. Li X., Wang X., Wang L., Yang T., Wang D. Duplex detection of antibiotics in milk powder using lateral-flow assay based on surface-enhanced raman spectroscopy // Food Anal. Methods. 2021. V. 14. № 1. P. 165. https://doi.org/10.1007/s12161-020-01870-9
  19. 19. Fan R., Tang S., Luo S., Liu H., Zhang W., Yang C., He L., Chen Y. Duplex surface enhanced Raman scattering-based lateral flow immunosensor for the low-level detection of antibiotic residues in milk // Molecules. 2020. V. 25. № 22. Article 5249. https://doi.org/10.3390/molecules25225249
  20. 20. Lu Z.Y., Chan Y.H. The importance of antibody orientation for enhancing sensitivity and selectivity in lateral flow immunoassays // Sens. Diagn. 2024. V. 3. № 10. P. 1613. https://doi.org/10.1039/D4SD00206G
  21. 21. Кельциева О.А., Гладилович В.Д., Подольская Е.П. Металл-аффинная хроматография. Основы и применение // Научное приборостроение. 2013. Т. 23. № 1. С. 74.
  22. 22. López-Laguna H., Voltà-Durán E., Parladé E., Villaverde A., Vázquez E., Unzueta U. Insights on the emerging biotechnology of histidine-rich peptides // Biotechnol. Adv. 2022. V. 54. Article 107817. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2021.107817
  23. 23. Zhu L., Chang Y., Li Y., Qiao M., Liu L. Biosensors based on the binding events of nitrilotriacetic acid- metal complexes // Biosensors (Basel). 2023. V. 13. № 5. Article 507. https://doi.org/10.3390/bios13050507
  24. 24. Vallina-García R., del Mar García-Suárez M., Fernández-Abedul M.T., Méndez F.J., Costa-García A. Oriented immobilisation of anti-pneumolysin Fab through a histidine tag for electrochemical immunosensors // Biosens. Bioelectron. 2007. V. 23. № 2. P. 210. https://doi.org/10.1016/j.bios.2007.04.001
  25. 25. Höltje J.-V. Growth of the stress-bearing and shape-maintaining murein sacculus of Escherichia coli // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V. 62. № 1. P. 181. https://doi.org/10.1128/mmbr.62.1.181-203.1998
  26. 26. Серченя Т.С., Горбачева И.В., О.В. Свиридов. Прямое конъюгирование пенициллинов и цефалоспоринов с белками для рецепторного анализа бета-лактамных антибиотиков // Биорг. химия. 2022. Т. 48. № 1. C. 63. https://doi.org/10.31857/s0132342322010122
  27. 27. Serchenya T.S., Harbachova I.V., Sviridov O.V. Direct conjugation of penicillins and cephalosporins with proteins for receptor assays of beta-lactam antibiotics //Russ. J. Bioorg. Chem. 2022. V. 48. № 1. P. 85. https://doi.org/10.1134/s1068162022010125
  28. 28. Zvereva E.A., Byzova N.A., Sveshnikov P.G., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. Cut-off on demand: Adjustment of the threshold level of an immunochromatographic assay for chloramphenicol // Anal. Methods. 2015. V. 7. № 15. P. 6378. https://doi.org/10.1039/c5ay00835b
  29. 29. Kumar D., Mutreja I., Sykes P. Seed mediated synthesis of highly mono-dispersed gold nanoparticles in the presence of hydroquinone // Nanotechnology. 2016. V. 27. № 35. Article 355601. https://doi.org/10.1088/0957-4484/27/35/355601
  30. 30. Byzova N.A., Safenkova I.V., Slutskaya E.S., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. Less is more: A comparison of antibody-gold nanoparticle conjugates of different ratios // Bioconjug. Chem. 2017. V. 28. № 11. P. 2737. https://doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.7b00489
  31. 31. Frens G. Controlled nucleation for the regulation of the particle size in monodisperse gold suspensions // Nat. Phys. Sci. 1973. V. 241. № 105. P. 20. https://doi.org/10.1038/physci241020a0
  32. 32. Posthuma-Trumpie G.A., Korf J., Van Amerongen A. Lateral flow (immuno)assay: Its strengths, weaknesses, opportunities and threats. A literature survey // Anal. Bioanal. Chem. 2009. V. 393. № 2. P. 569. https://doi.org/10.1007/s00216-008-2287-2
  33. 33. Li J., Duan H., Xu P., Huang X., Xiong Y. Effect of different-sized spherical gold nanoparticles grown layer by layer on the sensitivity of an immunochromatographic assay // RSC Adv. 2016. V. 6. № 31. P. 26178. https://doi.org/10.1039/c6ra03695c
  34. 34. Byzova N.A., Zherdev A.V., Khlebtsov B.N., Burov A.M., Khlebtsov N.G., Dzantiev B.B. Advantages of highly spherical gold nanoparticles as labels for lateral flow immunoassay // Sensors. 2020. V. 20. № 12. Aritcle 3608. https://doi.org/10.3390/s20123608
  35. 35. Khlebtsov B.N., Tumskiy R.S., Burov A.M., Pylaev T.E., Khlebtsov N.G. Quantifying the numbers of gold nanoparticles in the test zone of l ateral flow immunoassay strips // ACS Appl. Nano Mater. 2019. V. 2. № 8. P. 5020. https://doi.org/10.1021/acsanm.9b00956
  36. 36. Дыкман Л.А., Хлебцов Н.Г. Методы химического синтеза коллоидного золота // Успехи химии. 2019. Т. 88. № 3. C. 229. http://dx.doi.org/10.1070/RCR4843?locatt=la-bel:RUSSIAN
  37. 37. Dykman L.A., Khlebtsov N.G. Methods for chemical synthesis of colloidal gold // Russ. Chem. Rev. 2019. V. 88. № 3. P. 229. https://doi.org/10.1070/RCR4843
  38. 38. Perrault S.D., Chan W.C.W. Synthesis and surface modification of highly monodispersed, spherical gold nanoparticles of 50-200 nm // J. Am. Chem. Soc. 2009. V. 131. № 47. P. 17042. https://doi.org/10.1021/ja907069u
  39. 39. Kausaite-Minkstimiene A., Ramanaviciene A., Kirlyte J., Ramanavicius A.Comparative study of random and oriented antibody immobilization techniques on the binding capacity of immunosensor // Anal. Chem. 2010. V. 82. № 15. P. 6401. https://doi.org/10.1021/ac100468k
  40. 40. Song H.Y., Zhou X., Hobley J., Su X.Comparative study of random and oriented antibody immobilization as measured by dual polarization interferometry and surface plasmon resonance spectroscopy // Langmuir. 2012. V. 28. № 1. P. 997. https://doi.org/10.1021/la202734f
  41. 41. Tripathi K., Driskell J.D. Quantifying bound and active antibodies conjugated to gold nanoparticles: A comprehensive and robust approach to evaluate immobilization chemistry // ACS Omega. 2018. V. 3. № 7. P. 8253. https://doi.org/10.1021/acsomega.8b00591
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека